组氨酸

 组氨酸 histidine 

 碱性α-氨基酸之一。各种蛋白质中都含有L型组氨酸，也是存在肌肉中的一种肌肽成分。

Histidine

碱性可与酸反应产生盐，由Pa-uli反应即和重氮苯磺酸反应产生红色。对人体来说，组氨酸不一定是必需氨基酸，但对鼠和其它动物是必需氨基酸。现在已经知道，在生物体内的主要代谢途径有通过组氨酸脱氨酶进行脱氨，通过脱羧酶形成组胺以及氨基转移反应。生物合成是从ATP的腺嘌呤部分和磷酸核糖丝磷酸形成咪唑甘油磷酸，进行氨基转换反应。
组氨酸在1896年由德国医师艾布瑞契·科塞尔(Albrecht Kossel) 首次分离出来。
组氨酸存在于香蕉，葡萄，肉类，禽畜，牛奶以及奶类制品中。此外，组氨酸也存在于绿色蔬菜中，不过含量较少。 

化学性质
Histidine 的咪唑炼 (Imidazole chain)之 pKa 大约为 6，但总体来看此氨基酸的 pKa 为 7.6。 这代表着，于生理上有关的 pH 值，其相对小的变化会改变平均电荷。 在 pH 小于 6时，咪唑炼会被质子化，有如亨德森－哈塞尔巴尔赫方程(Henderson-Hasselbalch equation)所描述的。 当质子化时，咪唑炼具有两个 NH 键结 并带正电荷。此正电荷相等地分散于两个氮原子间，并且形成两个重要的共振结构。 

Aromaticity
Histidine 的咪唑炼在全 pH 值下为芳香环的形式。 其含有六个 pi electrons： 其中四个电子来自两个 double bonds，另外两个来自氮原子的 lone pair。 并且可以形成 pi stacking 的交互作用,[2],可是带正电荷会使此种情形更复杂化[3]。在两种情形下都不会吸收 280nm 波长的光谱，可是却比一些其他的氨基酸于UV光谱下落在更低的吸收区间。[4][5] 

 生化作用
Histidine 的咪唑炼为常见的配体(ligand)于 金属蛋白(metalloproteins)中 并且在特定的酵素中为为催化位置的一部分。 于 catalytic triads中, histidine其带碱性的氮原子被用于从 serine, threonine, 或 cysteine 吸引电子使其活化并成为亲核试剂。 在 histidine的 proton shuttle中, histidine被用来快速的 shuttle protons， 他可以借由用其带碱性的氮原子吸收质子来达到此目的并产生带正电荷的中间产物再用其他的分子，例如缓冲溶液,去吸引从带酸性氮原子而来的质子。 于 carbonic anhydrases中,，histidine proton shuttle 被利用于快速的 shuttle 质子远离 锌键结的水分子来快速的重生此酵素的活性态。