隋森芳

隋森芳

隋森芳，男，1945年2月生于黑龙江省哈尔滨市，生物物理学家，博士生导师，清华大学生物科学与技术系教授。中国科学院院士。1970年毕业于清华大学精密仪器系，1981年获该校工程物理系硕士学位，1988年在德国慕尼黑工业技术大学获博士学位。目前担任国际学术杂志《Journal of Structural Biology》和《BBA Biomembranes》的编委，国内杂志《电子显微学报》编委及《生物物理学报》副主编。 ^[1]

长期从事蛋白质的结构与功能的研究。主要利用电子显微学和三维重构技术，并结合生物物理学、生物化学和分子生物学等技术手段研究蛋白质复合体的结构与功能，蛋白质在膜作用下结构与功能的变化等。在国内条件下独立建立蛋白质二维结晶技术平台和电镜单颗粒三维重构技术平台，在蛋白质寡聚化与其功能的关系，在膜对蛋白质结构与功能的影响等研究方面连续取得优秀的研究成果。发现DegP/HtrA蛋白通过寡聚结构的转变调节其发挥蛋白酶和分子伴侣活性的机制；发现突触囊泡结合蛋白SytI在钙和膜脂共同作用下的寡聚化促进突触囊泡与突触前膜的融合。

主要研究领域与方向：

分子生物学与结构生物学： 利用电子显微学及三维重构技术，并结合生物化学和生物物理学等多学科技术手段，重点研究蛋白质复合体及生物大分子复杂体系的结构与功能，研究膜蛋白的结构与功能。

分子生物学与细胞生物学： 研究胞内及胞间的囊泡输运，生物膜与重大疾病的关系。 特别注重于把分子生物学，细胞生物学及结构生物学等多学科技术手段结合起来研究囊泡运输中的分子机制，蛋白质与膜脂的相互作用。

隋森芳

1964年考入清华大学。

1970年在清华大学本科毕业后留校任教。

1973年至1975年及1978年至1980年在清华大学固体物理研究生班学习。

1981年在清华大学获理学硕士（固体物理）。

1984年调入新建的清华大学生物科学与技术系任教。

1985年初赴德国深造。

1988年在德国慕尼黑工业技术大学Technical University Munich获自然科学博士学位（生物物理）。

1989年至今任清华大学生物科学与技术系副教授、教授(1991-)、博士生导师。

1992年12月---1995年12月 任系主任。

自2000年被聘为Journal of Structural Biology编委。^[2]

1989年至今任教于清华大学生物系。

2009年荣膺中国科学院院士。

隋森芳

冷冻电子显微学是近年来发展迅速并正在取得重要突破的结构生物学的新领域。由于空间结构解析的对象从单个蛋白质分子一直扩展到细胞器和整个细胞，冷冻电子显微学在蛋白质科学和细胞生物学等领域中扮演越来越重要的角色，处于快速上升发展势头。隋森芳教授自上世纪八十年代末回国工作以来，长期坚持生物大分子电镜三维重构的研究方向，在国内条件下独立建立了蛋白质电镜三维重构技术平台。近年来，隋森芳教授领导的实验室在蛋白质寡聚化与其功能的关系，在膜对蛋白质结构与功能的影响等研究方面有4篇论文发表于PNAS，连续取得在国际上有影响力的研究成果。^[3]

以第一完成人获2001年中国高校科学技术奖自然科学一等奖。

2001年度全国优秀博士学位论文博士生导师。

编著的《膜分子生物学》获2005年度北京市高等教育精品教材奖。

以第一完成人获2005年度国家自然科学奖二等奖。

获2006年“北京市教育创新标兵”称号。

隋森芳教授共发表SCI论文102篇，其中2003年在“PNAS”上连续发表论文两篇。 近年主持国家自然科学基金重点项目2项，主持国家自然科学基金国际合作项目1项。

·Membrane-induced conformational change of proteins
·Intrinsic Fluorescence Study of the Interaction of Human Apolipoprotein H with Phospholipid Vesicles
·Visualization of synaptotagmin I oligomers assembled onto lipid monolayers
·Ring-like pore structures of SecA: Implication for bacterial protein-conducting channels
·Membrane-induced conformational change of proteins
·Naked-Eye Sensitive Detection of Immunoglubulin G by Enlargement of Au Nanoparticles In Vitro
·Human Apolipoprotein H May Have Various Orientations When Attached to Lipid Layer
·Cholesterol Is an Important Factor Affecting the Membrane Insertion of
-Amyloid Peptide (A
1–40), Which May Potentially Inhibit the Fibril Formation
·The membrane insertion of trichosanthin is membrane-surface-pH dependent
·Membrane-induced conformational change in human apolipoprotein H
·Calcium-Dependent Binding of Rabbit C-Reactive Protein to Supported Lipid Monolayers Containing Exposed Phosphorylcholine Group ^[4]

隋森芳

■ Shi-Zhen Wang, Yong Chen, Zhan-Hua Sun, Qiang Zhou, Sen-Fang Sui (2006) Escherichia coli CorA periplasmic domain function as homotetramer to bind substrate. J. of Biological Chemistry, 281(2006) 26813-20

■ H.W.Wang, Y.Chen, H.Yang, X.Chen, M.X.Duan, P.C.Tai and Sen-Fang Sui (2003) Ring-like pore structures of SecA: Implication for bacterial protein-conducting channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100( 2003)4221-4226.

■ Yi Wu, Y.H. He, J.Bai, S.R.Ji, W.C,Tucker, E.R.Chapman, Sen-Fang Sui (2003) Visualization of synaptotagmin I oligomers assembled onto lipid monolayers. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100(2003)2082-2087.

■ Shang-Rong Ji, Yi Wu and Sen-fang Sui (2002) Cholesterol is an important factor affecting the membrane insertion of b-amyloid peptide (Ab1-40),which may potionally inhibit the fibril formation. J. Biological Chemistry，277（2002）6273－6279.