肌动蛋白结合蛋白

肌动蛋白结合蛋白（Fascin）是广泛的丝状伪足中发现的主要肌动蛋白交联蛋白。尽管fascin本身足以在重构系统中形成丝状伪足样束，但已证明该蛋白与其他交联剂（例如α-肌动蛋白）协同作用产生丝状伪足。而且，fascin和α-actinin共定位在丝状伪足的基部，与单独作用相比，它们一起可以产生更大的机械反应。带有缺陷性fascin的细胞产生较少的丝状伪足，并且其机械性能大大受损。在片状脂蛋白样结构中，提示fascin可以在前缘组织肌动蛋白细胞骨架，从而促进细胞运动

蛋白质55kDa的球形蛋白质，是交联肌动蛋白丝功能模块的组成部分。 Fascin将F-肌动蛋白组织成紧密堆积的平行束，相距约8nm。它也促进肌动蛋白丝的侧支，并可以使肌动蛋白丝交联而不形成束。后生动物包含三种独立的基因编码的三种fascin形式（例如fascin-1，-2和-3），而无脊椎动物则包含一种形式的fascin。 Fascin包含两个肌动蛋白结合域（ABD），一个位于蛋白的每个末端。 Fascin以一化学计量比结合肌动蛋白丝，范围为一分子肌动蛋白到2-3分子肌动蛋白（在脑组织中）或1：4（体外）。

Fascin的定位和功能

F-肌动蛋白单体的稳定集合或松散连接的F-肌动蛋白可促进肌动蛋白丝有效地聚合和聚集肌动蛋白丝。蛋白激酶Cα（PKCα）在氨基末端肌动蛋白结合位点的Fascin磷酸化抑制了其结合肌动蛋白的能力（在两个位点）并形成束。尽管fascin经历频繁的缔合和解离循环而不是稳定地与肌动蛋白丝结合，但该过程与磷酸化状态无关。肌腱蛋白从肌动蛋白上解离的速度很慢，似乎有助于肌动蛋白丝和束的运动减少，即肌动蛋白网络的刚度增加。

Fascin位于丝状伪足和lamellipodia的最远端区域，肌动蛋白束中的fascin的细胞分布（例如，微钉和应力纤维）似乎取决于细胞外基质。然而，关于如何调节肌动蛋白丝上的分布和组装的具体细节仍然未知。