伴侣蛋白
基本定义编辑本段
伴侣蛋白（chaperone protein，或 molecular chaperone）是一类辅助其他蛋白质正确折叠、稳定其结构或协助其运输定位的功能蛋白质。它们在蛋白质的合成、重折叠、装配与降解过程中发挥重要作用，广泛存在于真核和原核细胞中。
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伴侣蛋白并不参与目标蛋白的最终结构构成，它们通过暂时结合新生或部分变性蛋白质，防止其错误折叠或聚集，并促进其正确折叠成活性构象。一些伴侣蛋白还参与蛋白质跨膜转运和应激反应。
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分类与代表编辑本段
根据结构和功能，主要伴侣蛋白家族包括：
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- Hsp70家族（Heat shock protein 70s）
最早发现于热休克应答中的蛋白质，能结合新生肽链或展开蛋白，防止其聚集。例如：BiP/GRP78（位于内质网）、DnaK（原核）等。 - Hsp60家族（Chaperonins）
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形成双环桶状结构，包裹底物蛋白折叠，如GroEL/GroES复合体（大肠杆菌），TRiC/CCT复合体（真核）。 - Hsp90家族
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在激素受体、激酶等信号蛋白成熟中作用显著，功能多样，调控复杂。 - 小热休克蛋白（sHSPs） ADFASDFAF23RQ23R
如Hsp27，结构小，能结合变性蛋白并稳定其不聚集，在应激中发挥保护功能。 - RNA伴侣蛋白（RNA chaperones）
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帮助RNA正确折叠，如NusA、CspA等。
作用机制编辑本段
生物学意义编辑本段
医学与生物技术应用编辑本段
参考资料编辑本段
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