中间丝

中间丝（intermediate filaments, IF）是细胞骨架的主要成分，尽管并非在所有真核生物中都发现，并且在真菌和植物中也没有。这些细丝遍布整个细胞质和内核膜，由一大类蛋白质组成，这些蛋白质可以大致分为五类。

IF组装首先将IF蛋白折叠成保守的α-螺旋杆状，然后进行一系列聚合和退火反应，从而形成直径约8至12nm的细丝。在不同的小区类型中可以找到不同的IF组合，但是，并不是所有的IF类都会相互影响。与其他细胞骨架成分（例如肌动蛋白丝，微管）相反，中间丝缺乏极性，更稳定，其组成亚基不与核苷酸结合（如ATP）。

IF中构成原丝之间的大量横向相互作用和较少的纵向相互作用产生高拉伸强度，并使IFs抗压缩，弯曲，扭曲和拉伸力。 微管在原丝内的组成微管蛋白二聚体之间具有更多的纵向相互作用，而在原丝之间具有较少的横向相互作用。各个原丝内稳定的纵向相互作用促进了微管的刚性，使其抵抗弯曲和压缩力。相反，当受到扭曲力的作用时，原丝之间较弱的横向相互作用容易破裂。

中间丝的功能是什么？

原丝之间的紧密结合为中间丝提供了高拉伸强度。这使它们成为细胞骨架最稳定的组成部分。因此，在特别耐用的结构（例如头发，鳞片和指甲）中发现了中间丝。

中间丝的主要功能是产生细胞凝聚力并防止在张力下上皮细胞片的急性破裂。通过中间丝的组成原丝之间的广泛相互作用使得这成为可能，这增强了其对压缩，扭曲，拉伸和弯曲力的抵抗力。这些特性还允许中间的细丝帮助稳定神经细胞的轴突，并在核被膜的内表面排列衬里，以帮助利用和保护细胞的DNA。

中级细丝蛋白的种类，结构和功能

I型和II型：角蛋白

III型：结蛋白，波形蛋白

IV型：神经丝

V型：Lamins

角蛋白蛋白包括两大类中间丝蛋白。历史上，根据其复合氨基酸的整体物理特性，将两种类型的角蛋白分为酸性（I型）或碱性（II型）。角蛋白首先组装成具有一条酸性和一条碱性链的二聚体，然后组装成原丝，最后组装成IF。 2006年，针对当时已知的每种角蛋白基因和蛋白质，共建立了54种命名方式（28种I型和26种II型），以为其命名和分类达成国际共识。

特定的酸性和碱性角蛋白的表达可以是细胞类型特异性的。角蛋白存在于上皮组织中，它们的表达可在细胞生存期内发生变化。角蛋白为上皮细胞片提供重要的内部支持和凝聚力。例如，不断分裂并产生新皮肤细胞（角质形成细胞）的上皮细胞基底层在成熟时就充满了角蛋白细丝。角蛋白细丝通过分别称为半桥粒体和桥粒体的结构将皮肤细胞锚定在其基础的细胞外基质（ECM）和其两侧的相邻细胞。随着这些皮肤细胞死亡，死细胞层形成了防止水分流失的基本屏障。因此，已知角蛋白基因的突变是导致多种皮肤疾病的原因。含角蛋白的结构也位于上皮细胞层的外部（例如，头发和指甲）。