β-转角

β-转角（β-turn）是蛋白质二级结构中的一种常见类型，属于非规则二级结构，主要作用是使蛋白质主链方向发生急剧转折，从而促进蛋白质形成紧凑的三维结构。它常见于连接两个反向β链的区域，并有助于构成抗平行β折叠（antiparallel β-sheet）。

1. 定义与特点

β-转角指蛋白质主链中连续四个氨基酸残基（通常记作i, i+1, i+2, i+3）形成一个急剧的弯曲，使得第i位与第i+3位的α-碳原子（Cα）之间的距离小于7 Å，并常由i和i+3之间形成一个氢键稳定结构。

其主要特征包括：

• 通常发生在蛋白质表面，便于形成与溶剂的相互作用。

• 氢键主要形成在i位残基的羰基氧与i+3位残基的氨基氢之间。

• 通常由小体积或具特殊构象的氨基酸组成，如甘氨酸（Gly）和脯氨酸（Pro）在β-转角中最常见。

2. 分类

根据主链构象（由二面角 φ 和 ψ 值决定），β-转角可分为多种类型，最常见的有以下四类：

此外还有Type VI、Type VIII等少见类型。

3. 生物学功能

• 连接结构单元：β-转角常出现在两个次级结构单元（如β链、α螺旋）之间，构成环路或回转结构。

• 促进蛋白折叠：转角使肽链紧凑折叠，有助于蛋白质形成球状结构。

• 参与识别与结合：由于β-转角多位于蛋白质表面，常参与分子识别、受体结合等功能区域的形成。

4. 实例

在免疫球蛋白结构域、蛋白激酶、酶活性位点周围等常见β-转角；此外，某些小蛋白如β-发夹（β-hairpin）就是由两个反向β链通过一个β-转角连接而成的典型结构。

5. 与其他结构的比较

• 与α螺旋或β-折叠不同，β-转角结构更短小、局部、灵活。

• 与**环区（loop）**类似，β-转角也属于非规则结构，但其构象和氢键形成更具规律性。

β-转角是蛋白质构象中不可忽视的组成部分，在维持结构完整性与功能活性中发挥重要作用。