α螺旋

α-螺旋（α-helix） 是蛋白质二级结构中最常见的构象之一，由Linus Pauling于1951年首次提出，其稳定性和周期性对蛋白质功能至关重要。

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1. 基本形态

• 多肽链围绕中心轴右手螺旋上升（天然蛋白中占比＞90%），每圈含 3.6 个氨基酸残基。
• 螺距（螺旋一圈的高度）为 5.4 Å，残基间轴向距离 1.5 Å。
• 侧链（R基团）向外辐射伸展，避免空间位阻。

2. 氢键维系系统

• 关键驱动力：主链羰基氧（C=O） 与 下游第4个残基的氨基氢（N-H） 形成氢键（表示为 C=O⋯H-N）。
• 氢键方向平行于螺旋轴，形成连续环状网络（见下图）。

  残基n:  -N-H          (氢键供体)
           |
  残基n+4: O=C-         (氢键受体) 
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螺旋轮（Helical Wheel）：将α-螺旋投影为平面圆盘，可分析两亲性（如疏水面朝向分子内部）。

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1. 结构支架

• 角蛋白（毛发、指甲）：富含Ala、Leu、Cys，通过二硫键交联形成超螺旋。
• 肌球蛋白/原肌球蛋白：长α-螺旋作为肌肉收缩的刚性杆状域。

2. 功能活性位点

• DNA结合蛋白（如亮氨酸拉链）：螺旋一侧带正电荷残基（Arg/Lys）结合DNA磷酸骨架。
• 跨膜通道：疏水α-螺旋（如细菌视紫红质）在脂双层中形成离子通道。

3. 构象变化枢纽

• G蛋白偶联受体（GPCR）：7次跨膜α-螺旋将信号从胞外传递至胞内。

• 圆二色谱（CD）：典型信号：222 nm（n→π*跃迁） 和 208 nm/190 nm（π→π*跃迁） 负峰。
• X射线晶体学：电子密度图显示连续圆柱状电子云。
• 核磁共振（NMR）：观测主链二面角（φ/ψ）分布及氢键耦合常数。

α-螺旋作为蛋白质折叠的基础模块： ADSFAEQWER353423413434

• 稳定性：依赖周期性氢键网络和适宜残基（Ala/Glu）。
• 功能性：兼具机械强度（角蛋白）与动态信号传导（GPCR）。
• 可预测性：通过Chou-Fasman算法或深度学习（AlphaFold）可高精度预测其位置。

α-螺旋的规律性启发了人工蛋白设计（如螺旋束纳米孔），在合成生物学中具有广阔应用前景。

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