摘要:**α-突触核蛋白**### 基本介绍α-突触核蛋白（Alpha-synuclein）是一种主要存在于神经元突触前端的蛋白质，在神经系统中具有重要的生理功能。它被发现与多种神经系统疾病的发病机制密切相关[阅读全文]

摘要:α粒子，由两个质子及两个中子组成，并不带任何电子，亦即等同于氦-4的内核，或电离化后的氦-4，He2+。 通常具有放射性而原子量较大的化学元素，会透过α衰变放射出α粒子，从而变成较轻的元素，直至该[阅读全文]

摘要:α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 【详解】α螺旋是一种最常见的二级结构，最先由Linus Pauling好Robert Corey于1951年提出，其主要内容是：①肽链骨架围绕一个轴以螺旋[阅读全文]

摘要:α-螺旋  α-螺旋 (α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 α-螺旋结构的主要特征 ①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃；②螺旋结构被规则排布[阅读全文]