蛋白质

蛋白质是化学结构复杂的一类有机化合物，是人体必需的营养素。蛋白质的英文是protein，源于希腊文的proteios，意为“头等重要”，表明蛋白质是生命活动中头等重要物质。蛋白质是细胞组分中含量最为丰富、功能最多的高分子物质，在生命活动过程中起着各种生命功能执行者的作用。没有蛋白质就没有生命。

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组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。产生蛋白质的细胞器是核糖体。

蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。 ADSFAEQWER353423413434

蛋白质被食入后经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。 ADSFAEQWER353423413434

1克蛋白质产生4千卡的能量。构成人体蛋白质的有20种氨基酸，其中9种为必需氨基酸，包括异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸和组氨酸。

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蛋白质分为植物性蛋白质和动物性蛋白质。动物性蛋白质质量好、利用率高，但同时富含饱和脂肪酸和胆固醇。植物性蛋白质利用率较低（大豆蛋白除外），但饱和脂肪酸和胆固醇含量相对较低。动物性蛋白质摄入过多可致肥胖或骨质疏松，摄入不足可引起营养不良。

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优质蛋白质包括动物性蛋白质中的蛋、奶、肉、鱼等，以及大豆蛋白。大米和面粉中含有植物性蛋白，营养价值相对较低，可添加肉类和大豆蛋白等来弥补，即蛋白质互补作用。 ADSFAEQWER353423413434

• 构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织如毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都由蛋白质组成。大脑细胞增长有两个高峰期：胎儿三个月和出生后到一岁，0~6个月是大脑细胞猛烈增长时期，一岁时大脑细胞数量达成人的9/10。
• 修补人体组织：人体细胞处于永不停息的衰老、死亡、新生代谢过程中。表皮28天更新一次，胃黏膜两三天全部更新。蛋白质摄入、吸收、利用好则皮肤有弹性，否则易处于亚健康状态。
• 维持肌体正常的新陈代谢和物质输送：载体蛋白如血红蛋白输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白输送脂肪、细胞膜上的受体和转运蛋白等。
• 白蛋白：维持机体内的渗透压平衡及体液平衡。
• 维持体液的酸碱平衡。
• 免疫细胞和免疫蛋白：包括白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等，七天更新一次。蛋白质充足时免疫部队能迅速增殖。
• 构成酶：人体有数千种酶，每一种只参与一种生化反应。酶促进食物消化、吸收、利用，充足则精力充沛。
• 激素的主要原料：胰岛素由51个氨基酸分子合成，生长素由191个氨基酸分子合成。
• 构成神经递质：如乙酰胆碱、五羟色氨等，维持神经系统功能，包括味觉、视觉和记忆。
• 胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成骨骼、血管、韧带等，决定皮肤弹性，保护大脑（形成血脑屏障）。
• 提供热能。

1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀粉，分离出麦麸（谷蛋白之一）。1841年Liebig发表蛋白质分析文章。1883年John Kjedahl发明测定氮进而测定蛋白质含量的方法。1902年E. Fischer测定氨基酸化学结构和肽键性质。1927年J.B. Sumner证明酶是蛋白质。1950年代描述胰岛素氨基酸顺序。1953年F. Crick和J. Watson描述DNA分子结构。蛋白质一词由荷兰科学家格里特于1838年发现。

人体估计有10万种以上蛋白质。蛋白质缺乏导致成年人肌肉消瘦、免疫力下降、贫血、水肿；未成年人则生长发育停滞、智力发育差。过量摄入可致代谢障碍甚至中毒死亡。

18世纪Antoine Fourcroy等发现蛋白质是一类独特生物分子。荷兰化学家Gerhardus Johannes Mulder进行元素分析发现几乎所有蛋白质有相同实验公式。1838年永斯·贝采利乌斯提出“蛋白质”一词。1950年Armour HotDog Co.公司纯化一公斤牛胰腺核糖核酸酶A。莱纳斯·鲍林预测基于氢键的蛋白质二级结构，威廉·阿斯特伯里1933年提出构想。Walter Kauzman提出蛋白质折叠由疏水相互作用介导。1949年弗雷德里克·桑格测定胰岛素氨基酸序列。1960年代通过X射线晶体学解析蛋白质结构，1980年代NMR应用，冷冻电镜用于超大分子复合体。2008年2月蛋白质数据库中约50,000个原子分辨率结构。

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蛋白质食物来源分为植物性和动物性。谷类含蛋白质约10%，豆类特别是大豆含36%-40%。蛋类含11%-14%，奶类含3.0%-3.5%，肉类含15%-22%。含蛋白质多的食物包括奶、畜肉、禽肉、蛋类、鱼虾蟹、大豆类及芝麻、瓜子、核桃等干果。混合食用可提高蛋白质利用率，如玉米、小麦、黄豆按比例混合后利用率可达77%。

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蛋白质在胃液消化酶作用下初步水解，在小肠中完成消化吸收，氨基酸通过主动转运系统吸收。每天约70g蛋白质进入消化系统，大部分被消化重吸收。蛋白质三大基础生理功能：构成和修复组织、调解生理功能、供给能量。2000年中国营养学会修订推荐摄入量：成年男、女轻体力活动分别为75g/d和60g/d；中体力活动80g/d和70g/d；重体力活动90g/d和80g/d。 ADFASDFAF23RQ23R

蛋白质摄入过多有害：增加动物脂肪和胆固醇摄入，加重代谢负担和肾脏负荷，加速钙质丢失导致骨质疏松。蛋白质缺乏表现为代谢率下降、抵抗力减退、易患病，儿童生长发育迟缓、消瘦、水肿等。蛋白质-热能营养不良分为加西卡病（热能基本满足但蛋白质严重不足）和消瘦（两者均严重不足）。 ADSFAEQWER353423413434

生物活性取决于氨基酸序列（一级结构）和空间结构。异常折叠可致疯牛病、阿尔茨海默病等。研究热点包括蛋白质正常折叠、异常折叠、折叠催化剂、分子伴侣等。

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肽单位（肽基）是肽键主链上的重复结构。一级结构是氨基酸残基排列顺序。二级结构如α-螺旋和β-折叠，通过氢键维持。三级结构是天然折叠状态的三维构象，靠疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键维持，二硫键也起作用。四级结构是多亚基蛋白质的三维结构。超二级结构（基元）是二级结构组合体。结构域是三级结构内的独立折叠单元。

二硫键通过半胱氨酸巯基氧化形成共价键。范德华力是中性原子间的弱相互作用。α-螺旋右手螺旋，螺距0.54nm，每圈3.6个残基，每个残基上升0.15nm。β-折叠由伸展多肽链通过氢键维持，可平行或反平行。β-转角含2~16个氨基酸残基，常见4个残基，有I型和II型。 ADSFAEQWER353423413434

蛋白质变性：天然构象遭破坏导致生物活性丧失，由光照、热、有机溶剂等引起次级键破坏。复性：一定条件下恢复天然构象。别构效应：寡聚蛋白与配基结合改变构象，导致活性变化。 ADFASDFAF23RQ23R

Survivin蛋白在癌细胞中含量丰富，正常细胞中几乎不存在，属于凋亡抑制蛋白家族。美国结构生物学家Joseph Noel等通过X射线晶体学发现survivin形成二聚物，二聚作用区域可能成为抗癌药物靶标。Guy Salvesen认为结构未澄清抗凋亡机制，但二聚化事实为药物设计提供新方向。

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蛋白质摄入量因人而异，普通健康成年男性或女性每公斤体重约需0.8克蛋白质。年龄增长导致合成效率降低、肌肉萎缩。婴幼儿、青少年、怀孕妇女、伤员和运动员需更多蛋白质。

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