蛋白质

蛋白质是化学结构复杂的一类有机化合物，是人体的必须营养素。蛋白质的英文是protein，源于希腊文的proteios，是“头等重要”意思，表明蛋白质是生命活动中头等重要物质。蛋白质是细胞组分中含量最为丰富、功能最多的高分子物质，在生命活动过程中起着各种生命功能执行者的作用，几乎没有一种生命活动能离开蛋白质，多以没有蛋白质就没有生命。

组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。产生蛋白质的细胞器是核糖体。蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。

蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

蛋白质被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。

1克蛋白质产生4千卡的能量。构成人体蛋白质的有20种氨基酸。其中，9种为必需氨基酸。必需氨基酸指人体不能合成，必须从食物中直接获得的氨基酸。这9种氨基酸是：异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸和组氨酸。

蛋白质分为植物性蛋白质和动物性蛋白质。动物性蛋白质质量好、利用率高，但同时富含饱和脂肪酸和胆固醇。植物性蛋白质利用率较低（大豆蛋白除外），但饱和脂肪酸和胆固醇含量相对较低。动物性蛋白质摄入过多对人有害，可引起肥胖，或者加速钙质的丢失，产生骨质疏松。动物性蛋白质摄入不够，可引起营养不良。

优质蛋白质指动物性蛋白质中的蛋、奶、肉、鱼等，以及大豆蛋白。大豆和牛奶都富含优质蛋白质，应大力提倡各类人群增加牛奶和大豆及其制品的摄入。大米和面粉中含有的是植物性蛋白。单用其蛋白质的营养价值相对较低。可加肉类和大豆蛋白等来弥补。这就是所说的蛋白质互补作用。

1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。

2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。

3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送：载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。

4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。

5、维持体液的酸碱平衡。

6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。

7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶：人体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，人们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。

8、激素的主要原料：具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。
9、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等：维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。

10、胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）

11、提供热能。

人们对蛋白质重要性的认识经历了一个漫长的历程。1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀粉，分离出麦麸，实际上就是谷蛋白之一。1841年Liebig发表了分析蛋白质的文章。此后于1883年JohnKjedahl发明了一个准确测定氮进而测定蛋白质含量的分析方法，至今仍被广为应用。随后，氨基酸也被发现。1902年E.Fischer测定了氨基酸的化学结构，还测定了肽键的性质。

在1927年，J.B.Summer证明了酶是一种蛋白质。然后，上世纪50年代，J.B.Summermi描述胰岛素的氨基酸顺序时获得了一个重大发现。其他研究表明DNA、RNA和蛋白质之间的相互关系。1953年F.Crick和J.Watson描述了DNA的分子结构。科学家们逐渐阐明了细胞如何建造具有特定氨基酸顺序的特定蛋白质。

蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。

人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，蛋白质它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。

蛋白质缺乏，成年人则肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿。未成年人则生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。

在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（AntoineFourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家GerhardusJohannesMulder对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。

用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131Da。对于早期的生物化学家来说，研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、蛋白质各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。

1950年，ArmourHotDogCo.公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免费提供给全世界科学家使用。科学家可以从生物公司购买越来越多的各类纯蛋白质。著名化学家莱纳斯·鲍林成功地预测了基于氢键的规则蛋白质二级结构，而这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。WalterKauzman在总结自己对变性的研究成果和之前KajLinderstrom-Lang的研究工作的基础上，提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。

1949年，弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析；到了1980年代，NMR也被应用于蛋白质结构的解析；冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。2008年2月，蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。

蛋白质的食物来源可分为植物性蛋白质和动物性蛋白质两大类。植物大白质中，谷类含蛋白质10%左右，蛋白质含量不算高，但由于是人们的主食，所以仍然是膳食蛋白质的主要来源。豆类含有丰富的蛋白质，特别是大豆含蛋白质高达36%-40%，氨基酸组成也比较合理，在体内的利用率较高，是植物蛋白质中非常好的蛋白质来源。

蛋类含蛋白质11%-14%，是优质蛋白质的重要来源。奶类（牛奶）一般含蛋白质3.0%-3.5%，是婴幼儿蛋白质的最佳来源。肉类包括禽、畜和鱼的肌肉。新鲜肌肉含蛋白质15%-22%，肌肉蛋白质营养价值优于植物蛋白质，是人体蛋白质的重要来源。

含蛋白质多的食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、马奶等；畜肉，如牛、羊、猪、狗肉等；禽肉，如鸡、鸭、鹅、鹌鹑、鸵鸟等；蛋类，如鸡蛋、鸭蛋、鹌鹑蛋等及鱼、虾、蟹等；还有大豆类，包括黄豆、大青豆和黑豆等，其中以黄豆的营养价值最高，它是婴幼儿食品中优质的蛋白质来源；此外像芝麻、瓜子、核桃、杏仁、松子等干果类的蛋白质的含量均较高。

由于各种食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的种类各异，且其他营养素(脂肪、糖、矿物质、维生素等)含量也不相同，因此，给婴儿添加辅食时，以上食品都是可供选择的，还可以根据当地的特产，因地制宜地为小儿提供蛋白质高的食物。蛋白质食品价格均较昂贵，家长可以利用几种廉价的食物混合在一起，提高蛋白质在身体里的利用率，例如，单纯食用玉米的生物价值为60%、小麦为67%、黄豆为64%，若把这三种食物，按比例混合后食用，则蛋白质的利用率可达77%。

蛋白质在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。氨基酸的吸收通过小肠黏膜细胞，是由主动运转系统进行，分别转运中性、酸性和碱性氨基酸。在肠内被消化吸收的蛋白质，不仅来自于食物，也有肠黏膜细胞脱落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白质进入消化系统，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白质由粪便排出体外。

蛋白质的三大基础生理功能分别是：构成和修复组织、调解生理功能和供给能量。蛋白质是构成机体组织、器官的重要成分，人体各组织、器官无一不含蛋白质。同时人体内各种组织细胞的蛋白质始终在不断更新，只有摄入足够的蛋白质方能维持组织的更新，身体受伤后也需要蛋白质作为修复材料。另外蛋白质在体内是构成多种重要生理活性物质的成分，参与调节生理功能。最后供给人体能量是蛋白质的次要功能。

2000年，中国营养学会重新修订了推荐的膳食营养素摄入量，新修订的蛋白质推荐摄入量，成年男、女轻体力活动分别为75g/d和60g/d；中体力活动分别为80g/d和70g/d；重体力活动分别为90g/d和80g/d。

蛋白质，尤其是动物性蛋白摄入过多，对人体同样有害。首先过多的动物蛋白质的摄入，就必然摄入较多的动物脂肪和胆固醇。其次蛋白质过多本身也会产生有害影响。正常情况下，人体不储存蛋白质，所以必须将过多的蛋白质脱氨分解，氮则由尿排出体外，这加重了代谢负担，而且，这一过程需要大量水分，从而加重了肾脏的负荷，若肾功能本来不好，则危害就更大。过多的动物蛋白摄入，也造成含硫氨基酸摄入过多，这样可加速骨骼中钙质的丢失，易产生骨质疏松。

蛋白质缺乏在成人和儿童中都有发生，但处于生长阶段的儿童更为敏感。蛋白质的缺乏常见症状是代谢率下降，对疾病抵抗力减退，易患病，远期效果是器官的损害，常见的是儿童的生长发育迟缓、体质量下降、淡漠、易激怒、贫血以及干瘦病或水肿，并因为易感染而继发疾病。蛋白质的缺乏，往往又与能量的缺乏共同存在即蛋白质—热能营养不良，分为两种，一种指热能摄入基本满足而蛋白质严重不足的营养性疾病，称加西卡病。另一种即为“消瘦”，指蛋白质和热能摄入均严重不足的营养性疾病。

生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构，而且与其特定的空间结构密切相关。异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失，甚至会导致疾病，疯牛病，Alzheimer's症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研究，尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域研究热点。在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程将对相关疾病的预防和治疗有重要意义。

肽单位（peptideunit）：又称为肽基（peptidegroup）蛋白质，是肽键主链上的重复结构。是由参与肽链形成的氮原子碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。蛋白质一级结构（primarystructure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。蛋白质三级结构（proteintertiarystructure）：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键（离子键）维持的。此外共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。蛋白质四级结构（proteinquaternarystructure）：多亚基蛋白质的三维结构。

具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。超二级结构（super-secondarystructure）：也称为基元(motif)。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域（domain）：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

二硫键（disulfidebond）：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。范德华力（vanderWaalsforce）：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

α-螺旋（α-heliv）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，蛋白质一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.β-折叠（β-sheet）：蛋白质中常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。

折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构，是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

纤维蛋白（fibrousprotein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globularprotein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

肌红蛋白（myoglobin）：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白（hemoglobin）：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

蛋白质变性（denaturation）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

复性（renaturation）：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

别构效应（allostericeffect）：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用帮助癌细胞的蛋白质的结构当癌细胞快速增生时，需要一种名为survivin的蛋白质的帮助。这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。

survivin蛋白出人意料地以成双配对的形式结合在一起——这一发现很有可能为抗癌药物的设计提供了新的锲机。Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏(即凋亡)的蛋白质。这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶(caspases)的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。

为了搞清survivin蛋白到底起什么作用，美国加利福尼亚州的结构生物学家JosephNoel和同事们率先认真观察了它的三维结构。他们将X射线照射在该蛋白质的晶体上，并测量了X射线的偏转角度，这可以让研究人员计算出蛋白质中每个原子所处的位置。他们得到的结果指出，survivin蛋白形成一种结和，这是其它凋亡抑制物不形成的。这几位研究人员在《自然结构生物学》杂志中报告，survivin分子的一部分出人意料地与另一个survivin分子的相应部分连结在一起，形成了一个被称为二聚物(dimer)的蛋白质对。研究人员推测这些survivin蛋白的二聚物可能在细胞分裂时维持关键的分子结构。如果这种蛋白质必须成双配对后才能发挥作用，那么用一种小分子把它们分开也许能对付癌症。

生物化学家GuySalvesen掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇，几乎很难找到不重要的二聚作用区域。两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。食用量摄入的蛋白质有可能会过量。保持健康所需的蛋白质含量因人而异。普通健康成年男性或女性每公斤（2.2磅）体重大约需要0.8克蛋白质。随着年龄的增长，合成新蛋白质的效率会降低，肌肉块（蛋白质组织）也会萎缩，而脂肪含量却保持不变甚至所增加。这就是为什么在老年时期肌肉看似会“变成肥肉”。婴幼儿、青少年、怀孕期间的妇女、伤员和运动员通常每日可能需要摄入更多蛋白质。